尽管绿茶中含量丰富的儿茶素(EGCG)已被证实对阿兹海默症(Alzheimer's Disease)有效，但其药性不佳，无法成为有效的治疗方法。不过，洛杉矶加大（UCLA）的研究人员在一项研究中，通过低温电子显微镜技术捕捉到了儿茶素治疗阿兹海默症过程病源的图像，并由此测试出多种药性更好的分子。
这篇在国际期刊“自然通讯”（Nature Communications）上发表的研究指出，蛋白质tau是一种存在于神经元中的蛋白质，其主要功能是维持细胞形状和稳定细胞骨架。在阿兹海默症等神经退化性疾病中，tau会异常地凝聚成纤维结，即“tau结”。这些“tau结”阻碍了神经元的正常工作，导致神经元的死亡。因此，将“tau结”分解成单体就成为治疗阿兹海默症的思路之一。
多年来，大量研究证实绿茶中含量丰富的儿茶素，可以分解阿兹海默症等神经退化性疾病的主要病理特征之一“tau结”，和其他淀粉类纤维结构。但是，儿茶素本身无法成为治疗阿兹海默症的有效方法，因为它无法完全穿透血脑屏障，进入脑内。科学家们需要找出可以复制儿茶素效果的分子。
然而，在这项洛杉矶加大的研究中，研究人员从患有阿兹海默症的死者所捐赠的脑组织中分离出了“tau结”，将其与儿茶素接触，待儿茶素分解后，再将蛋白质tau极速冷冻。研究人员用低温电子显微镜技术记录了这一过程，并捕获了儿茶素与“tau结”复合物的图像。这些图像揭示了具有更好的药物特性的儿茶素附着并拆解“tau结”的过程：儿茶素通过与纤维结构的每一层裂缝或开口结合，破坏了纤维层的稳定性，慢慢地将纤维撬开。
研究人员还利用计算机模拟系统，测试出其他可能具有类似药物特性的分子，研究人员在“tau结”形成的细胞模型和脑样本中测试了这些其他分子。在这些实验中，多种分子被测试出可以分解“tau结”，一些分子还可以防止被解开的tau扩散或形成新的“tau”结。
这些新发现的分子为研究阿兹海默症的治疗方法提供了新希望，进一步研究可能揭示出更多关于这些分子的治疗潜力信息。此外，研究人员表示，这些新的治疗策略需要更多的测试和研究，才能确定它们的安全性和有效性，但是这些研究结果仍然非常令人振奋，显示出阿兹海默症治疗的新途径和潜在疗效。
